简直一切的生物体，从细菌到人类，细胞膜上都有相似门的蛋白质复合物，能够肃清不用要的或危及生命的分子。但这并不总是有利的，由于在细菌或癌细胞的状况下，这些复合物，称为ABC转运体，也担任对立生素或化疗的耐药性。法兰克福歌德大学(Goethe University Frankfurt)和同样位于法兰克福的马克斯o普朗克生物物理研讨所(Max Planck Institute of Biophysics)的研讨人员，如今曾经胜利解密了该蛋白传输机制的一切阶段，相关研讨成果于近日发表在《Nature》上，题为"Conformation space of a heterodimeric ABC exporter under turnover conditions"。

      在过去的五年里，法兰克福歌德大学生物化学研讨所的Robert Tampe指导的研讨小组投入了大量的精神来制备敏感的膜蛋白复合物样品，使它们可以在膜环境中经过低温电子显微镜停止检测。低温电子显微镜经过冷冻分子来提供高分辨率的图像。

      假如目的不只是生成复杂分子的明晰图像，如ABC转运体，而且还要察看它们的工作状态，那么就需求不同阶段的快照。Tampe指导的生物化学家团队经过向转运体提供不同浓度的ATP和ADP来成心触发这些过程。没有ATP的能量供给，转运体就无法依据细胞内部和四周环境之间的浓度梯度停止分子移位。

      在该研讨中，Tampe和他的同事展现了由两个不同的蛋白质亚基组成的ABC出口复合物的八个高分辨率构象。研讨人员还初次发现了转运过程的中间阶段。《Nature》杂志的出版商将这一重要发现选为了该期的封面故事。

      Tampe教授解释说："我们的工作可能会带来构造生物学的范式转变，由于简直能够以原子分辨率显现细胞机器的一切运动。由于这一不测发现，我们如今能够答复关于ABC转运体运输机制的问题，这些问题之前是有争议的争辩主题，与医学高度相关。"此外，研讨人员还初次察看到通道是如何向内或向外翻开的。2.8埃的分辨率(1埃=千万分之一毫米)是应用低温电子显微镜对ABC转运体构造成像的最高分辨率。